Дисульфидная связь - Упоминания в других статьях


всего найдено упоминаний этой статьи: 19
информация о статьеФолдинг белка
Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи.

информация о статьеGPCR
thumb|300px|Структура рецептора основана на семи α-спиралях. Семейство рецепторов, связанных с G-белками — это семейство интегральных мембранных белков, которые содержат семь доменов, пронизывающих мембрану (трансмембранных спиралей). Внеклеточная часть состоит из петель, в которых среди прочих остатков содержатся два высококонсервативных остатка цистеина, образующих дисульфидную связь, что стабилизирует структуру рецептора.

информация о статьеПосттрансляционная модификация
Белок представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислот. В процессе синтеза 20 аминокислот могут быть включены в его состав. После трансляции посттрансляционная модификация расширяет функциональный состав белка посредством дополнительного присоединения таких групп, как ацетатная (ацетилирование) или фосфатная (фосфорилирование) группы, а также липидов и сахаров (гликозилирование). Посттрансляционная модификация может также включать изменение химической природы аминокислоты (например, трансформацию остатка аргинина в цитруллин) или образование дисульфидной связи в белке. Наблюдается также метилирование аргининовых или лизиновых остатков некоторых белков, например, гистоновых ядерных белков

информация о статьеКератины
Для первичной структуры α-кератинов характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей. Молекулярная масса — от 10 до 50 кДа. Периодичность в чередовании аминокислотных остатков в молекулах отсутствует.

информация о статьеИнсулин
Молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, содержащими 51 аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, B-цепь образована 30 аминокислотными остатками. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи.

информация о статьеГлутатион
В клетке тиоловые группы находятся в восстановленном состоянии (SH) в концентрации около 5 мМ. Фактически, такая высокая концентрация глутатиона в клетке приводит к тому, что он восстанавливает любую дисульфидную связь (S-S), образующуюся между цистеинами цитозольных белков. При этом восстановленная форма глутатиона GSH превращается в окисленную GSSG. Восстанавливается окисленный глутатион под действием фермента глутатионредуктаза, которая постоянно находится в клетке в активном состоянии и индуцируется при оксидативном стрессе. Отношение восстановленный/окисленный глутатион внутри клетки является одним из важнейших параметров, который показывает уровень внутриклеточной токсичности (уровень оксидативного стресса).

информация о статьеТ-клеточный рецептор
Второй домен — константный (C) и его структура одинакова у всех субъединиц данного типа у конкретной особи (за исключением соматических мутаций на уровне генов любых других белков). На участке между С-доменом и трансмембранным сегментом имеется остаток цистеина, с помощью которого между двумя цепями TCR образуется дисульфидная связь.

информация о статьеАнтидиуретический гормон
Аминокислотная последовательность: Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Lys-Gly. У большинства млекопитающих в позиции 8 находится аргинин (аргинин-вазопрессин, AVP), у свиней и некоторых родственных животных — лизин (лизин-вазопрессин, LVP). Между остатками Cys1 и Cys6 формируется дисульфидная связь.

информация о статьеБелки
Третичная структура : — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

информация о статьеАполипопротеин A2
АпоA2 человека содержит 77 аминокислот. У человека апоА2 является димером, мономеры которого ковалентно соединены дисульфидной связью, молекулярная масса димера — 17,4 кДа. АпоА2 может также образовывать гетеродимеры с апоD. Вторичная структура апоА2 включает типичную для аполипопротеинов амфифильную α-спираль (спираль, одна сторона которой — гидрофобная и связана с липидом, а противоположная — гидрофильная и экспонирована в водную среду). Синтезируется в печени.


всего найдено цитат на эту статью 19
Проект wiki-linki.ru основан на данных Wikipedia, доступной в соответствии с GNU Free Documentation License.